Km kiszámítása

Tartalom

• A Michaelis-Menten telek
• A Lineweaver-Burk telek

Biológiai reakciókban az enzimek hasonlóan működnek, mint a katalizátorok, alternatív utat biztosítva a reakciók bekövetkezéséhez és felgyorsítva az egész folyamatot. Egy enzim egy szubsztráton belül működik, és az a képessége, hogy növelje a reakció sebességét, attól függ, hogy milyen jól kötődik a szubsztrátumhoz. A Michaelis állandó, amelyet K jelöl_M, az enzim / szubsztrát affinitás mérése. Egy kisebb érték a szorosabb kötést jelzi, ami azt jelenti, hogy a reakció alacsonyabb koncentrációnál eléri a maximális sebességét. K_M ugyanazokkal az egységekkel rendelkezik, mint a szubsztrát koncentrációja, és megegyezik a szubsztrát koncentrációjával, ha a reakció sebessége a maximális érték felére esik.

A Michaelis-Menten telek

Az enzim által katalizált reakció sebessége a szubsztrát koncentrációjának függvénye. Annak érdekében, hogy egy adott reakcióra ábrázoljuk a mintát, a kutatók több szubsztrát mintát készítenek különböző koncentrációkban és rögzítik a termék képződésének sebességét az egyes mintákhoz. A sebesség (V) és a koncentráció () görbéje olyan görbét hoz létre, amely gyorsan felmászik és a maximális sebességen szinteződik, amelyen az enzim a lehető leggyorsabban működik. Ezt telítési vagy Michaelis-Menten grafikonnak nevezzük.

A Michaelis-Menten diagramot meghatározó egyenlet a következő:

V = (V_max ) ÷ (K_M +, ez az egyenlet csökken V = V_max ÷ 2, tehát K_M egyenlő a szubsztrátum koncentrációjával, ha a sebesség a maximális érték felének fele. Ez elméletileg lehetővé teszi a K beolvasását_M ki a grafikonból.

A Lineweaver-Burk telek