Tartalom
- TL; DR (túl hosszú; nem olvastam)
- Molekuláris mozgás és a hőmérséklet szerepe
- A fagyasztás hatása az enzimaktivitásra
- Enzim szerkezete
- Forrás és denaturálás
Az enzimek kritikus jelentőségűek az egész életben, mivel olyan kémiai reakciókat katalizálnak, amelyek egyébként túl lassan zajlanak az élet fenntartásához. Fontos szempont, hogy az enzimek képesek katalizálni a célreakciókat, és az enzimek azon képessége, hogy megőrizzék szerkezetüket, nagymértékben függ a hőmérséklettől. Ennek eredményeként a fagyasztás és forráspont jelentős hatással lehet az enzimaktivitásra.
TL; DR (túl hosszú; nem olvastam)
A forrás lebontja az enzimeket, így már nem működnek. Fagyás alatt a kristályosodás megakadályozza az enzimek működését.
Molekuláris mozgás és a hőmérséklet szerepe
Annak megértése érdekében, hogy a fagyasztás hogyan befolyásolja az enzimaktivitást, először meg kell érteni a hőmérsékletnek a molekulákra gyakorolt hatását, amelyek az enzimkatalízis szubsztrátjai. A sejteken belül a szubsztrátmolekulák állandó véletlenszerű mozgásban vannak, amelyet Brown-mozgásnak nevezünk, a szubsztrátmolekulák és az egyes vízmolekulák közötti ütközések eredményeként. A hőmérséklet emelkedésével e véletlenszerű molekuláris mozgás sebessége is növekszik, mivel a molekulák nagyobb vibrációs energiával rendelkeznek magasabb hőmérsékleten. A gyorsabb mozgás növeli a molekulák és az enzimek közötti véletlenszerű ütközések gyakoriságát, ami fontos az enzimaktivitás szempontjából, mivel az enzimek attól függnek, hogy szubsztrát molekuláik összeütköznek-e bennük, mielőtt a reakció megtörténhet.
A fagyasztás hatása az enzimaktivitásra
Nagyon hideg hőmérsékleten az ellenkező hatás dominál - a molekulák lassabban mozognak, csökkentve az enzim-szubsztrát ütközések gyakoriságát és ennélfogva csökkentve az enzimaktivitást. A fagyás pontján a molekuláris mozgás drasztikusan csökken, amikor a szilárd anyag képződik, és a molekulák merev kristályos formációkba vannak rögzítve. Ezen szilárd kristályokon belül a molekulák sokkal kevesebb mozgási szabadságot mutatnak, mint ugyanazok a molekulák folyékony elrendezésben. Ennek eredményeként az enzim-szubsztrát ütközések rendkívül ritkák, ha a fagyasztás megtörténik, és az enzimaktivitás csaknem nulla a fagyasztás alatt.
Enzim szerkezete
Noha a hőmérséklet emelkedése magasabb enzimaktivitást eredményez, van egy felső hőmérsékleti határ, amelyen az enzimek továbbra is működhetnek. Annak megértése érdekében, hogy miért van ez így, az enzimek szerkezetét és funkcióját figyelembe kell venni. Az enzimek olyan fehérjék, amelyek egyéni aminosavakból állnak, amelyeket háromdimenziós struktúrában tartanak össze az aminosavak közötti kémiai kötések. Ez a háromdimenziós szerkezet kritikus az enzimaktivitás szempontjából, mivel az enzimek úgy vannak felépítve, hogy fizikailag "illeszkedjenek" szubsztrátokhoz.
Forrás és denaturálás
Forráspont körüli hőmérsékleten az enzimek szerkezetét tartó kémiai kötések elkezdenek lebomlani. Az ebből adódó háromdimenziós szerkezet elvesztése miatt az enzimek már nem felelnek meg a célszubsztrát molekuláiknak, és az enzimek teljesen leállnak. Ez a szerkezetvesztés, a denaturáció néven visszafordíthatatlan - ha az enzimeket annyira hevítik, hogy az őket együtt tartó kémiai kötések lebontják, akkor a hőmérséklet csökkenésével nem lépnek fel spontán úton. Ez eltér a fagyasztástól, amely nem befolyásolja az enzimszerkezetet - ha a fagyasztás után emelkedik a hőmérséklet, az enzimaktivitás helyreáll.