Tartalom
- Fehérje előállítása aminosavakból
- Peptidkötés az aminosavak között
- Az aminosavak oldalláncai
- Az aminosavak sorrendje és a fehérje hajtása
- Oldalsó láncok és összecsukható
- Az aminosavak kombinációinak száma
Az aminosavak hosszú láncát vagy polimerjeit fehérjéknek nevezzük (bár a fehérjéknek nem kell, hogy kizárólag aminosavak legyenek). Az aminosavakat összekapcsolják az úgynevezett „peptidkötések”. Az aminosavak sorrendjét a nukleotidok sorrendje (genetikai „ábécé”) határozza meg a DNS-génben, amelyek viszont meghatározzák, hogy a fehérje összehajlik és hogyan működik.
Fehérje előállítása aminosavakból
Az aminosavak fehérjékké történő kapcsolásának folyamata a sejtmagban kezdődik. A génhez tartozó hírvivő RNS-t (mRNS) a DNS szakaszának mint templátnak a felhasználásával hozzuk létre. Az mRNS ezután a magon kívül a fehérjék gyártóinak, úgynevezett „riboszómáknak” halad tovább. Itt készül a fehérje. A riboszómákban vigyen át az RNS-t (tRNS), majd aminosavakat ragaszt az mRNS-re. Alapvetően az mRNS-t templátként használják a fehérje felépítéséhez.
Peptidkötés az aminosavak között
Az aminosavak fej-farokhoz kapcsolódnak hosszú lineáris polimerekben. Pontosabban, az egyik aminosav karbonsav-csoportja (-CO) kapcsolódik a másik aminocsoportjához (-NH). Ezt a kötést „peptidkötésnek” nevezzük. Az aminosavak ilyen láncait „polipeptideknek” nevezzük.
Az aminosavak oldalláncai
Az aminosavak oldalsó láncaik kapcsolódnak a központi szénatomhoz. Ezeknek az oldalláncoknak különböző elektrosztatikus (kötési) jellemzői vannak. Ez az a fontos, hogy az eredetileg lineáris fehérje hogyan hajtogatódik fel, amikor felszabadul az mRNS templátjából.
Az aminosavak sorrendje és a fehérje hajtása
A fehérje alakját az aminosav-szekvencia határozza meg. A hosszú polipeptid láncban lévő kötések lehetővé teszik az atomok szabad forgását, ami a fehérje gerincének nagy rugalmasságot biztosít. A legtöbb polipeptidlánc azonban csak egy alakba hajlik, és a legtöbbjük spontán módon.
Oldalsó láncok és összecsukható
A hajtogatást az aminosavak oldalláncainak sorrendje határozza meg. Ezek az oldalláncok kölcsönhatásba lépnek a cellában lévő vízzel. A sarki oldalláncok hajlamosak elfordulni a víz felé. A nem poláros oldalláncok a fehérjegolyó közepévé válnak, hidrofób jellegűek (nem szeretik a vizet). A poláris és nem poláros helyek eloszlása tehát az egyik legfontosabb tényező a fehérje hajtogatásának.
Az aminosavak kombinációinak száma
20 aminosavat használnak fehérjék előállítására. Noha 20 ^ n különféle polipeptid létezik, amelyek n aminosav hosszúak, a kapott fehérjék nagyon kis hányada stabil. A legtöbbnek számos alakja lenne, majdnem egyenértékű energiaszinttel. Annak érdekében, hogy könnyen megváltoztassák az alakját, hogy eltérő energiaszintet fogadjanak el, ezért nem lennének elég stabilok, hogy hasznosak legyenek a szervezet számára. Egy rossz helyen lévő aminosav tehát használhatatlanná teheti a fehérjét. Ezért a DNS legtöbb mutációja nem jótékony hatással van a szervezetre. Csak hatalmas mennyiségű kísérlet és hiba révén fejlődnek ki hasznos fehérjék.