Tartalom
Az enzimek olyan biológiai rendszerekben levő fehérjék, amelyek elősegítik a reakciók gyorsulását, amelyek egyébként sokkal lassabban zajlanak, mint az enzim támogatása nélkül. Mint ilyenek, egyfajta katalizátorok. Az egyéb, nem biológiai katalizátorok szerepet játszanak az iparban és másutt (például a kémiai katalizátorok elősegítik a benzin égését, hogy javítsák a gázüzemű motorok képességeit). Az enzimek azonban egyediek a katalitikus hatásmechanizmusukban. Úgy működnek, hogy csökkentik a reakció aktiválási energiáját anélkül, hogy megváltoztatnák a reaktánsok (kémiai reakció bemenetei) vagy a termékek (kimenetek) energiaállapotát. Ehelyett valójában egyenletesebb utat hoznak létre a reaktánsoktól a termékekig, csökkentve az energia mennyiségét, amelyet "be kell fektetni" ahhoz, hogy "visszatérést" kapjanak termékek formájában.
Tekintettel az enzimek szerepére és arra a tényre, hogy ezeknek a természetben előforduló fehérjéknek sokaságát választották emberi terápiás célra (egy példa a laktáz, az az enzim, amely elősegíti a tejcukor emésztését, amelyet az emberek milliói nem tudnak előállítani), Nem meglepő, hogy a biológusok olyan hivatalos eszközökkel álltak elő, amelyekkel felbecsülhetik, hogy az adott enzimek mennyire teljesítik a feladatokat egy adott, ismert körülmények között - vagyis meghatározzák katalitikus hatékonyságukat.
Az enzim alapjai
Az enzimek fontos tulajdonsága az specifitásuk. Az enzimek általánosságban arra szolgálnak, hogy a biokémiai anyagcsere-reakciók százai közül csak az egyiket katalizálják, amelyek az emberi testben folyamatosan kibontakoznak. Így egy adott enzim zárnak tekinthető, és az a specifikus vegyület, amelyen működik, szubsztrátnak nevezik, egy kulcshoz hasonlítható. Az enzimnek az a része, amellyel a szubsztrát kölcsönhatásba lép, az enzim aktív helyeként ismert.
Az enzimek, mint az összes fehérje, hosszú aminosavakból állnak, amelyekből az emberi rendszerekben kb. 20 található. Az enzimek aktív helyei tehát általában egy aminosav maradékból vagy egy adott aminosav kémiailag hiányos darabból állnak, amelyekben esetleg hiányzik egy proton vagy más atom, és ennek eredményeként nettó elektromos töltés van.
Az enzimeket kritikus módon nem változtatják meg a katalizált reakciókban - legalábbis nem a reakció befejezése után. Átmenetileg változásokon mennek keresztül a reakció során, ez egy olyan funkció, amely lehetővé teszi a jelenlegi reakció folytatódását. A zár-és-kulcs-analógia továbbvitele érdekében, amikor egy szubsztrát "megtalálja" az adott reakcióhoz szükséges enzimet és kötődik az enzimek aktív helyéhez (a "kulcsbeillesztés"), az enzim-szubsztrát komplex megváltozik ("kulcs-fordulás") ") eredményeként egy újonnan kialakított termék szabadul fel.
Enzim kinetika
A szubsztrát, az enzim és a termék kölcsönhatása egy adott reakcióban az alábbiak szerint ábrázolható:
E + S ⇌ ES → E + PItt, E képviseli az enzimet, S a hordozó, és P a termék. Így úgy láthatja, hogy a folyamat lazán hasonlít egy egyszerű modellező agyaghoz (S) teljesen kialakult tálgá válik (P) emberi kézműves befolyása alatt (E). A kézművesek kezét úgy lehet tekinteni, mint az "enzim" aktív helyét, amelyet ez a személy testesít meg. Amikor az összegyűjtött agyag "kötődik" az emberek kezéhez, egy ideig "komplexet" képeznek, amelynek során az agyagot egy másik, előre meghatározott alakba formálják annak a kéznek a működésével, amelyhez hozzá van kötve (ES). Ezután, amikor a tál teljesen alakú, és nincs szükség további munkára, a kezek (E) engedje el a tálat (P), és a folyamat befejeződött.
Most vegye figyelembe a fenti ábra nyilait. Észre fogod venni, hogy a lépés a E + S és ES mindkét irányban mozgó nyilak tartalmazzák, ami azt jelenti, hogy ugyanúgy, mint az enzim és a szubsztrátum kötődve egy enzim-szubsztrát komplex képződéséhez, ez a komplex másik irányba disszociálhat, hogy enzimet és szubsztrátját eredeti formájában szabadítsa fel.
Az egyirányú nyíl között ES és P, viszont azt mutatja, hogy a termék P soha nem spontán módon csatlakozik a létrehozásáért felelős enzimhez. Ennek az enzimek korábban megfigyelt specifitása fényében van értelme: Ha egy enzim egy adott szubsztrátumhoz kötődik, akkor nem is kötődik a kapott termékhez, vagy pedig az lenne, hogy az enzim két szubsztrátumra specifikus, tehát egyáltalán nem specifikus. A józan ész szempontjából sem lenne értelme egy adott enzimnek, hogy egy adott reakció kedvezőbben működjön az mindkét irányban; ez olyan lenne, mint egy autó, amely egyaránt könnyedén gördül felfelé és lefelé.
Értékelje állandókat
Gondolj az előző szakasz általános reakciójára három különböző versengő reakció összegeként:
1) ; E + S → ES 2) ; ES → E + S 3) ; ES → E + PEzen reakciók mindegyikének megvan a maga saját sebességi állandója, azaz egy adott reakció előrehaladásának mértéke. Ezek az állandók egy adott reakcióra specifikusak, és kísérletileg meghatároztak és ellenőriztek számos szubsztrát plusz enzim és enzim-szubsztrát komplex plusz termék csoportok sokasága szempontjából. Ezek különféle módon írhatók, de általában az 1) reakció reakciósebességi állandóját a következőkben fejezzük ki k1, a 2) as k-1, és a 3) as szerint k2 (ezt néha írják kmacska).
A Michaelis állandó és az enzim hatékonysága
Anélkül, hogy belemerülnénk az alábbiakban szereplő egyenletek levezetéséhez szükséges kalkulusba, valószínűleg láthatjuk, hogy a termék felhalmozódási sebessége v, a reakció sebességállandójának függvénye, k2, és a koncentrációja ES jelen, kifejezve:. Minél nagyobb a sebességállandó és annál több szubsztrát-enzimkomplex van jelen, annál gyorsabban halmozódik fel a reakció végterméke. Ezért:
v = k_2Emlékezzünk azonban arra, hogy a terméket létrehozó reakcióon kívül két másik reakció is van P egyidejűleg fordulnak elő. Az egyik ezek kialakulása ES alkotóelemeiből E és S, míg a másik fordított esetben ugyanaz a reakció. Mindezen információkat együtt véve, és megértve, hogy a ES meg kell egyeznie a eltűnés mértékével (két ellentétes folyamat által), van
k_1 = k_2 + k _ {- 1}Mindkét kifejezés elosztása k1 hozamok
= {(k_2 + k _ {- 1}) fent {1pt} k_1}Mivel az összes "k"az egyenletben szereplő kifejezések konstansok, egyetlen konstansba kombinálhatók, KM:
K_M = {(k_2 + k _ {- 1}) fent {1pt} k_1}Ez lehetővé teszi a fenti egyenlet írását
= K_MKM Michaelis állandóként ismert. Ez annak mérésére tekinthető, hogy az enzim-szubsztrát komplex milyen gyorsan eltűnik a kötetlendés és az új termék képződésének kombinációján keresztül.
Visszatérve a termékképződés sebességének egyenletéhez, v = k2, helyettesítés adja:
v = Bigg ({k_2 fent {1pt} K_M} Bigg)A kifejezés zárójelben, k2/KM, _ specifitási állandóként, _ kinetikus hatékonyságnak is nevezik. Az egész bosszantó algebra után végre van egy kifejezése, amely megbecsüli egy adott reakció katalitikus hatékonyságát vagy enzim hatékonyságát. Az állandót közvetlenül az enzim koncentrációjából, a szubsztrát koncentrációjából és a termék képződésének sebességéből számíthatja ki az alábbiak szerint:
Bigg ({k_2 fent {1pt} K_M} Bigg) = {v fent {1pt}}