Tartalom
- Általános aminosav-információ
- Az aminosavak alapvető szerkezete
- Az aminosavak kategóriái
- Hidrofób aminosavak
- Hidrofil aminosavak
- Töltött aminosavak
- Amphipathic aminosavak
Aminosavak az élet négy fő makromolekulája közé tartozik, a többi a többi szénhidrátok, lipidek és nukleinsavak. Elsősorban a. Monomer egységeiként szolgálnak fehérjék. A 20 természetesen előforduló aminosav megtalálható minden élőlényben, a baktériumoktól az emberekig.
Mivel az aminosavak teszik a fehérjéket és a fehérjéket a testtömeg nagy részéért, ezek a savak szó szerint azok a dolgok, amelyekből az emberek (és más állatok) készülnek.
Egy vagy több aminosav hiánya hiányos vagy rosszul felépített szövetekhez vezethet, és úgy gondolják, hogy szerepet játszanak egyes rákok kialakulásában.
Általános aminosav-információ
Az emberi test képes ezeknek a savaknak 10 szintézisére, de a másik 10 anyagot táplálékforrásokból kell előállítani, ezért ezeket nevezik esszenciális aminosavak. Ezeket néha esszenciális aminosav-kiegészítőként kínálják.
Az aminosavakat, amelyeket a test képes előállítani, nevezzük nem esszenciális aminosavak, kissé félrevezető kifejezés, mivel a test valójában megköveteli őket.
Minden aminosavnak van egy nagybetűs rövidítése és egy hárombetűs rövidítése (pl. tirozin mind a "tyr", mind az "Y" jelzés mellett megy keresztül). Időnként az aminosavakat módosítják, miután már beépültek a fehérjékbe (egy példa a prolin hidroxilálása).
Az aminosavak népszerûvé váltak az étrend-kiegészítőkben az általános egészség iránt érdeklõdõ emberek körében, és azok számára, akik az edzés és a táplálkozási beavatkozások kombinációja révén izomtömeget akarnak növelni.
Az aminosavak alapvető szerkezete
Az összes aminosav univerzális szerkezete egy központi szénatom, amelynek a karboxil csoport, egy aminocsoport, a hidrogénatom és egy "R" oldallánc ami az aminosavaktól a hozzá kapcsolódó aminosavakig változik.
A karboxilcsoport egy oxigénatomhoz kétszer kötött szénatomból és egy hidroxil (-OH) csoporthoz kapcsolódik. Megjelölhető -CO (OH) képlettel, és ennek köszönhetően ezek a vegyületek „sav” megnevezésűek, mivel a hidroxilkomponensben a hidrogénatom könnyen adományozódik, és mögötte hagyja -CO (O-) csoport.
A természetben található 20 aminosavat nevezzük alfa-aminosavak mivel az amino (-NH2) csoport kapcsolódik a karbonsav alfa-szénatomjához, amely a -CO (OH) csoport melletti szén. Ez a szén szintén a fent leírt "központi" szén.
Az aminosavak tömege 75 gramm / mol (glicin) és 204 gramm / mol (triptofán) között változhat, és átlagosan kisebbek, mint a cukor-glükóz (180 gramm / mol).
Ha minden aminosavat azonos gyakorisággal megfigyelnénk, akkor mindegyik a fehérje szerkezetében az aminosavak kb. 5% -át adja (100% osztva 20 aminosavval = 5% aminosavonként).
A valóságban ezek a előfordulási gyakoriságok kicsit több mint 1,2% (triptofán és cisztein) és alig 10% (leucin) között változnak.
Az aminosavak kategóriái
A "R" oldalláncokvagy egyszerűen az R-láncokat különféle alkategóriákba sorolják, amelyek leírják és meghatározzák az aminosav egészének biokémiai viselkedését. Az egyik általános séma az aminosavakat kategorizálja hidrofób, hidrofil (vagy poláris), töltött vagy amfipatikus.
A hidrofób a görög nyelvből származik, ami azt jelenti, hogy „fél víz”, és ezt a nyolc aminosavat annyira jelölték, mert oldalláncaik vannak poláros, ami azt jelenti, hogy nem hordoznak sem nettó elektrosztatikus töltést, sem aszimmetrikusan elosztott töltést. Ennek a tulajdonságnak az eredményeként a hidrofób aminosavak tipikusan megtalálhatók a fehérjék belsejében, "víztől" biztonságosak.
Hasonlóan ezek a savak hidrofil társaik hajlamosak összegyűlni a fehérjék külső felületeire. Töltött és amfipatikus A molekulák mindeközben megmutatják saját varázsaikat és sajátosságaikat.
Az alábbiakban felsoroljuk az egyes aminosavakat, megkülönböztető jellemzőikkel együtt. Az egybetűs rövidítések sorrendjében kerülnek bemutatásra a hivatkozás megkönnyítése érdekében, de ha úgy dönt, hogy megpróbálja megjegyezni az aminosavak nevét, akkor bármilyen csoportosítási sémát vagy más trükköt használnia kell, amelyek ezt a feladatot a lehető legkönnyebbé teszik.
Hidrofób aminosavak
Ez a nyolc aminosav általában össze van csoportosítva, és néha "nem poláros" -nak nevezik a hidrofób helyett, bár lényegében ugyanazt jelentik. Részt vesznek a fehérjék belsejében van der Waals interakciók, amelyek olyanok, mint a kovalens vagy ionos kötés, de sokkal gyengébbek és átmenetibbek.
A triptofánt néha belefoglalják ebbe a csoportba, de valójában amfipátiás.
Hidrofil aminosavak
Ezeket az aminosavakat gyakran "poláros, de nem töltött" -nek nevezik. Paprikálják a fehérjék külső felületét, és nem jelennek meg újra víz jelenlétében.
Töltött aminosavak
Ezek a vegyületek ugyanúgy viselkednek, mint a hidrofil (poláris) aminosavak, mivel könnyen kölcsönhatásba lépnek a vízzel, de nettó töltésük +1 vagy -1. Ez az emberi test pH-ján vagy savasságánál savakvá (proton-donorok) vagy bázisokká (proton-akceptorokká) teszik őket.
Amphipathic aminosavak
Az "amfipátiás" görögül nagyjából "mindkettőnek" érzi, és ezek az aminosavak nem-poláros (hidrofób) és poláris (hidrofil) funkcióként is funkcionálnak, szinte olyan softball játékosként, aki nem szupersztár kancsó vagy tészta, de képes mindkét szerepben egy olyan sportban, ahol a legtöbb játékos képességei magasan specializálódtak.
Nem hordoznak nettó töltést, de az elektromos töltés eloszlása ezen aminosavak R-láncai mentén kifejezetten aszimmetrikus.