Tartalom
- TL; DR (túl hosszú; nem olvastam)
- Mi a hemoglobin?
- A fehérjeszerkezet áttekintése
- Polipeptid szerkezete
- Harmadik és negyedik fehérje szerkezete
- Mutassa be a hemoglobin molekula felépítését
- A hemoglobinmolekula funkciói
- Hogyan befolyásolja a megváltozott hemoglobin szerkezet?
- Hemoglobin és jövőbeli gyógykezelések
Az emlősök a tüdőn keresztül belélegzik az oxigént a levegőből. Az oxigénnek olyan módra van szüksége, amellyel a tüdőből a test többi része eljuthat a különféle biológiai folyamatokhoz. Ez a vér, különösen a vörösvértestekben található hemoglobinfehérje útján történik. A hemoglobin ezt a funkciót a fehérjeszerkezet négy szintje miatt végzi: a hemoglobin primer szerkezete, a másodlagos szerkezet, valamint a harmadlagos és kvaterner szerkezete.
TL; DR (túl hosszú; nem olvastam)
A hemoglobin a vörösvértestekben levő protein, amely vörös színű. A hemoglobin a biztonságos oxigénellátás alapvető feladatát is ellátja az egész testben, és a fehérjeszerkezet négy szintjének felhasználásával végzi ezt.
Mi a hemoglobin?
Hemoglobin egy nagy fehérje molekula, amelyet a vörösvértestekben találnak. Valójában a hemoglobin az az anyag, amely a vér piros színét adja. A molekuláris biológus, Max Perutz 1959-ben fedezte fel a hemoglobint. Perutz röntgenkrisztallográfiával határozta meg a hemoglobin speciális szerkezetét. Végül felfedezné annak deoxidált formájának kristályszerkezetét, valamint más fontos fehérjék szerkezetét.
A hemoglobin az oxigén hordozómolekulája a test sejtjeinek billiói számára, amely az emberek és más emlősök életéhez szükséges. Szállítja mind az oxigént, mind a szén-dioxidot.
Ez a funkció a hemoglobin egyedi alakjának köszönhető, amely gömb alakú, és egy vascsoportot körülvevő négy fehérje alegységből áll. A hemoglobin alakja megváltozik, hogy hatékonyabbá tegye az oxigént hordozó funkciójában. A hemoglobin molekula szerkezetének leírására meg kell érteni a fehérjék elrendezésének módját.
A fehérjeszerkezet áttekintése
A fehérje egy nagy molekula, amely kisebb molekulák láncából készül, úgynevezett aminosavak. Az összes fehérje összetétele miatt határozott szerkezetű. Húsz aminosav létezik, és amikor egymáshoz kötődnek, egyedi fehérjéket képeznek, a láncuk sorrendjétől függően.
Az aminosavak tartalmaznak egy aminocsoportot, egy szénatomot, egy karbonsavcsoportot és egy csatolt oldalsó láncot vagy R-csoportot, amelyek egyedivé teszik azt. Ez az R-csoport segít meghatározni, hogy egy aminosav hidrofób, hidrofil, pozitív töltésű, negatív töltésű vagy diszulfidkötéssel rendelkező cisztein.
Polipeptid szerkezete
Amikor az aminosavak összekapcsolódnak, peptidkötést képeznek és a polipeptid szerkezete. Ez kondenzációs reakción keresztül megy végbe, amely vízmolekulát eredményez. Amint az aminosavak meghatározott sorrendben polipeptid szerkezetet képeznek, ez a szekvencia alkotja a primer protein szerkezet.
A polipeptidek azonban nem maradnak egyenes vonalban, hanem hajlanak és hajlanak egy háromdimenziós alak kialakításához, amely spirálnak tűnik ( alfa-spirál) vagy egyfajta harmonika alakú (a béta-redős lap). Ezek a polipeptidszerkezetek alkotják a másodlagos protein szerkezet. Ezeket hidrogénkötések útján tartják össze.
Harmadik és negyedik fehérje szerkezete
Harmadlagos fehérjeszerkezet a funkcionális fehérje végső formáját írja le, amely a szekunder szerkezet komponenseiből áll. A harmadlagos struktúrának sajátos sorrendje lesz az aminosavaira, az alfa-heliklikre és a béta-redős lapokra, amelyek mindegyike a stabil tercier szerkezetbe hajtogatódik. A harmadlagos struktúrák gyakran kialakulnak a környezetükhöz képest, például hidrofób részekkel a fehérje belsejében és hidrofil részekkel a külső részen (mint például a citoplazmában).
Bár az összes fehérje rendelkezik ezzel a három szerkezettel, néhányuk több aminosavláncból áll. Az ilyen típusú fehérjeszerkezetet nevezzük kvaterner szerkezet, több láncú fehérjét állítva elő, különböző molekuláris kölcsönhatásokkal. Ez fehérjekomplexet eredményez.
Mutassa be a hemoglobin molekula felépítését
Ha egyszer leírni tudja a hemoglobin molekula szerkezetét, könnyebb megérteni, hogy a hemoglobin szerkezete és funkciója hogyan függ össze. A hemoglobin szerkezetileg hasonló a mioglobinhoz, az izmok oxigén tárolására szolgál. A hemoglobin kvaterner szerkezete azonban elválasztja.
A hemoglobin molekula kvaterner szerkezete négy tercier szerkezetű protein láncot tartalmaz, amelyek közül kettő alfa-heliklikus, kettő béta-redős lemez.
Mindegyik alfa-hélix vagy béta-redős lap egy szekunder polipeptid szerkezet, aminosavláncokból áll. Az aminosavak viszont a hemoglobin elsődleges szerkezete.
A négy szekunder szerkezeti lánc egy vas atomot tartalmaz, amely az úgynevezett a-ban van elhelyezve heme csoport, gyűrű alakú molekuláris szerkezet. Amikor az emlősök oxigént lélegeznek, az a hem csoportban a vashoz kötődik. Négy hem hely van az oxigénhez való kapcsolódáshoz a hemoglobinban. A molekulát egy vörösvértest tartja össze. E biztonsági háló nélkül a hemoglobin könnyen szétesik.
Az oxigén kötődése a hemhez iniciálja a fehérje szerkezeti változásait, ami a szomszédos polipeptid alegységek változását is okozza. Az első oxigén kötődése a legnehezebb, de a három további oxigén gyorsan képes kötni.
A szerkezeti alak megváltozik, mivel az oxigén kötődik a hem atom vascsoportjához. Ezzel eltolódik a hisztidin aminosav, amely viszont megváltoztatja az alfa-hélixet. A változások a többi hemoglobin alegység révén folytatódnak.
Az oxigént belélegezzük, és a tüdőn keresztül kötődik a vér hemoglobinhoz. A hemoglobin hordozza ezt az oxigént a véráramban, és bárhová szállítja az oxigént. Ahogy a szén-dioxid növekszik a testben és az oxigénszint csökken, az oxigén felszabadul, és a hemoglobin alakja ismét megváltozik. Végül mind a négy oxigén molekula felszabadul.
A hemoglobinmolekula funkciói
A hemoglobin nemcsak az oxigént szállítja a véráramban, hanem más molekulákkal is kötődik. A salétrom-oxid kötődhet a hemoglobin ciszteinéhez és a hem csoportokhoz. Ez a salétrom-oxid felszabadítja az erek falát és csökkenti a vérnyomást.
Sajnos a szén-monoxid veszélyesen stabil konfigurációban is kötődik a hemoglobinhoz, blokkolja az oxigént és a sejtek fulladásához vezethet. A szén-monoxid ezt gyorsan elvégzi, így az expozíció nagyon veszélyes, mivel mérgező, láthatatlan és szagtalan gáz.
A hemoglobinok nem csak az emlősökben találhatók meg. Van még egy típusú hemoglobin a hüvelyesekben, úgynevezett leghemoglobin. A tudósok szerint ez segít a baktériumoknak a nitrogén rögzítésében a hüvelyesek gyökerében. Ez hasonlít az emberi hemoglobinhoz, elsősorban vaskötő hisztidin aminosav miatt.
Hogyan befolyásolja a megváltozott hemoglobin szerkezet?
Mint fentebb említettük, a hemoglobin szerkezete oxigén jelenlétében megváltozik. Egészséges emberben normális, hogy bizonyos különbségek vannak a hemoglobin aminosav-konfigurációjának primer struktúrájában. A populációk genetikai eltérései felfedik magukat, amikor problémák merülnek fel a hemoglobin felépítésével.
Ban ben sarlósejtes vérszegénység, az aminosav-szekvencia mutációja a dezoxigénezett hemoglobinok összecsomódásához vezet. Ez megváltoztatja a vörösvértestek alakját, amíg sarló vagy félhold alakúak.
Ez a genetikai variáció káros lehet. A sarlósejtes vörösvértestek érzékenyek a károsodásokra és a hemoglobin veszteségre. Ez viszont vérszegénységet vagy alacsony vasmennyiséget eredményez. A sarlósejtes hemoglobinnal rendelkező egyéneknek van előnye a maláriara hajlamos területeken.
Talassémiában az alfa-heliklikákat és a béta-redős lapokat nem azonos módon állítják elő, negatívan befolyásolva a hemoglobint.
Hemoglobin és jövőbeli gyógykezelések
A vér tárolására és a vértípusok illesztésére vonatkozó kihívások miatt a kutatók módot keresnek a mesterséges vér előállítására. A munka folytatódik új hemoglobin típusok, például két glicinmaradékkal, amelyek az oldatban egymással összekötve tartják ahelyett, hogy védő vörösvértestek hiányában szétválnának.
A hemoglobin fehérjeszerkezetének négy szintjének ismerete segít a tudósoknak felfedezni a funkció jobb megértésének módjait. Ez viszont a jövőben a gyógyszerek és más orvosi kezelések új célzásához vezethet.