Tartalom
- Pontosan mi az enzimek?
- Hogyan működnek az enzimek?
- A zár- és kulcsmodell
- Mi befolyásolja az enzim funkciót?
- Mik a koenzimek és a kofaktorok?
A test sejteinek billiói semmilyen milliárd sejtje hatalmas számú kémiai reakción megy keresztül, amelyek életben tartják és kiegyensúlyozzák mindenkor, bármiféle tudatos gondolkodás nélkül. Noha ezek a reakciók önmagukban fordulhatnak elő adott időben, ez a sebesség nem lesz elég gyors az emberi test igényeihez.
Ennek eredményeként szinte az összes biokémiai reakciót speciális fehérjék segítik enzimek, amelyek biológiai jellegűek katalizátorok ez több mint egymilliószor gyorsabb reakciókat eredményezhet.
Az enzimek testreszabása nagyon magas; az ismert több száz enzim többsége csak egy reakciót katalizálhat, és a legtöbb reakciót csak egy specifikus enzim képes katalizálni.
Pontosan mi az enzimek?
Habár a nukleinsav RNA molekula (ribonukleinsav) néha nem enzim katalizátorként működhet, valódi enzimek fehérjék, vagyis hosszú láncokból állnak aminosavak amelyeket egy adott alakba hajtogatnak. 20 aminosav van a természetben, amelyek mindegyikének a testéhez valamilyen mennyiségben szüksége van.
A teste mintegy felét elő tudja állítani ezekből, míg a többit be kell venni az étrendbe. Azokat, amelyeket enni kell, hívják esszenciális aminosavak.
Az aminosavaknak egy központi szénatomja kapcsolódik egy karbonsav (-COOH) csoporthoz, egy aminocsoporthoz (-NH2) csoportot és egy oldalláncot, amelyet a kémiai ábrákon általában "-R" -nel jelölnek.
Az oldallánc meghatározza az aminosav egyedi viselkedését. A fehérjében az aminosavak sorrendjét nevezik elsődleges szerkezet. Az aminosavak sorozatát a-nak hívják polipeptid; általában amikor egy molekulára ilyenként hivatkoznak, akkor ez nem egy teljes, funkcionális fehérje, hanem egy darab egy.
Az aminosav-húrok spirál- vagy lapszerű formációkba rendeződhetnek; ezt fehérjéknek nevezik másodlagos szerkezet. Ahogy a molekula végső soron három dimenzióba rendeződik, nagyrészt a molekula különböző részein található aminosavak közötti elektromos kölcsönhatások eredményeként, tercier struktúra.
Mint a természetes világ sok dolgában, a forma illeszkedik a funkcióhoz; vagyis az enzim alakja határozza meg annak pontos viselkedését, beleértve azt is, mennyire erősen "keres" egy adott enzimet szubsztrát (vagyis a molekula, amelyen egy enzim hat).
Hogyan működnek az enzimek?
Hogyan végeznek enzimek katalitikus aktivitást? Ez a kérdés két kapcsolódó kérdésre osztható.
Az egyik: az atomok alapvető mozgása szempontjából hogyan gyorsíthatják fel az enzimek a reakciókat? És két: mi az enzimek szerkezetének sajátosságai lehetővé teszik ezt?
Az enzim felgyorsítja a reakció sebességét azáltal, hogy simítja a reakció kezdete és vége közötti utat. Ilyen reakciókban a Termékek (a reakció befejeződése után maradt molekulák) alacsonyabb teljes energiájuk, mint a reagensek (azok a molekulák, amelyek a reakció során termékekké alakulnak).
Ahhoz, hogy a reakció gördülékeny legyen, a termékeknek le kell küzdeniük egy energia "púpot", az úgynevezett aktiválási energia (Eegy).
Képzelje el, hogy egy kerékpáron van egy fél mérföldre a házától, egy pontot, amely 100 függőleges láb van az autópálya felett. Ha az út 50 méterre felmászik, mielőtt gyorsan 150 láb alá süllyed, hogy elérje a bejáratot, akkor nyilvánvalóan egy ideig pedáloznia kell, mielőtt elindulhat a parthoz. De ha az útszakasz egyszerűen egyenletes, fél mérföld hosszú leminősítésből áll, akkor az egész úton partra szállhat.
Valójában egy enzim az első forgatókönyvet a másodikvá alakítja; a magassági különbség továbbra is 100 láb, de a teljes elrendezés nem azonos.
A zár- és kulcsmodell
A molekuláris együttműködés szintjén az enzim-szubsztrát komplexet gyakran "zár és kulcs" viszonyként írják le: Az enzim molekula azon része, amely kötődik a szubsztrátumhoz, az úgynevezett aktív oldal, úgy van kialakítva, hogy szinte tökéletesen illeszkedik a szubsztrát molekulához.
Ugyanúgy, mintha egy kulcsot egy reteszbe csúsztatna és elfordítja, akkor a retesz változásait (például egy csavar mozgását) okozza a katalizátor enzimes aktivitást azáltal, hogy a szubsztrát molekula alakját megváltoztatja.
Ezek a változások a szubsztrátumban lévő kémiai kötések gyengülését eredményezhetik mechanikai torzulás révén, amely elegendő ahhoz, hogy a molekula „nyomja” vagy „csavarjon” ahhoz, hogy a végső termék alakja felé mozogjon.
Gyakran a leendő termék létezik a átmeneti állapot időközben, amely némileg hasonlít a reagensre és kissé olyan, mint a termék.
Kapcsolódó modell a indukált illeszkedés koncepció. Ebben a forgatókönyvben az enzim és a szubsztrátum kezdetben nem tesz tökéletes illeszkedést, de az érintkezésük ténye a szubsztrát alakjának olyan változásait okozza, amelyek optimalizálják az enzim-szubsztrát kölcsönhatást.
A szubsztrát megváltoztatása jobban hasonlít egy átmeneti állapotú molekulára, amelyet a reakció előrehaladtával végtermékké alakítunk.
Mi befolyásolja az enzim funkciót?
Bár az enzimek erősek, az összes biológiai molekulához hasonlóan nem legyőzhetetlenek. Ugyanazon körülmények közül sok, amelyek más molekulákat, valamint az egész sejteket és szöveteket károsítják vagy elpusztítják, lelassíthatják az enzimaktivitást, vagy megállíthatják azok működését.
Mint valószínűleg tudja, testhőmérsékletének szűk tartományban kell maradnia (általában körülbelül 97,5-98,8,8 Fahrenheit fok), hogy egészséges maradjon. Ennek egyik oka az, hogy az enzimek nem működnek megfelelően, ha a testhőmérséklet e szint fölé emelkedik - amit láznak érzékel.
A nagyon savas körülmények emellett megbonthatják az enzim kémiai kötéseit. Az ilyen hőmérséklet- és pH-károsodást nevezzük denaturáló az enzim.
Ezen túlmenően, amire számíthat, az enzimmennyiség növekedése még inkább felgyorsítja a reakciót, míg az enzimkoncentráció csökkenése lelassítja.
Hasonlóképpen, ha további szubsztrátot adagolunk, miközben az enzimmennyiség megegyezik, akkor a reakció felgyorsul, amíg az enzim "ki nem alakul" és nem képes részt venni az összes jelenlévő szubsztrátnál.
Mik a koenzimek és a kofaktorok?
Tegyük fel, hogy megy egy sífutó kerékpáros kirándulásra, és az út mentén a barátok támogatják az italokat és a furgonból származó friss ruhákat.
Barátainak az utazás során szükségük lesz saját támogatásra, például gázra a járműhöz és ételre a személyzet számára.
Ha az utazást "reakciónak" lehet tekinteni, és a furgon személyzete az "enzim", amely "katalizálja" az utazását, akkor az útvonalon lévő élelmiszerboltok úgy tekinthetők, mint koenzimek - a biokémiában olyan anyagok, amelyek nem enzimek, de szükségesek ahhoz, hogy az enzimek jobban elvégezzék munkájukat.
A szubsztrátokhoz hasonlóan a koenzimek kötődnek az enzimek aktív helyéhez, ahol a szubsztrát kötődik, de magukat nem tekintik szubsztrátoknak.
A koenzimek gyakran elektronhordozókként vagy ideiglenes dokkoló helyekként működnek az atomok vagy funkcionális csoportok számára, amelyek a teljes reakció során molekulák között kerülnek átadásra. cofactors olyan szervetlen molekulák, mint például a cink, amelyek segítenek az élő szervezetek enzimeiben, de a koenzimektől eltérően, nem kötődnek egy enzim aktív helyéhez.
A közönséges koenzimekre példa: